蛋白质

小王标准氨基酸有20种，其中带r基正电荷为碱性氨基酸，包括赖氨酸，精氨酸，组氨酸。赖氨酸有伊塔氨基，精氨酸有胍基，都能在生理PH下质子化带正电。组氨酸有咪唑基，生理PH能接受或给出质子。组氨酸常在酶活性中心，在酸碱催化中起作用。r基带负电为酸性氨基酸，包括天冬氨酸和谷氨酸，天冬氨酸侧链比谷氨酸侧链少一个碳。他们在生理PH都能给出质子。芳香族氨基酸包括苯丙氨酸，酪氨酸，色氨酸。苯丙氨酸有苯环，酪氨酸有酚基，其中的酚羟基有一定极性。色氨酸有吲哚基，三者都有共轭双键，都疏水性强。极性但侧链不带电的有天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸。他们的侧链有一定极性，但在生理 pH 下不会发生解离。其中，丝氨酸、苏氨酸侧链都含有脂肪族羟基，使得这 2 种氨基酸更亲水，比相同碳原子数的丙氨酸和缬氨酸更活跃。半胱氨酸含有高反应活性的巯基，在某些蛋白质分子中可以形成二硫键，对维持蛋白质三维结构有特殊作用。天冬酰胺和谷氨酰胺都含有酰胺基团，后者侧链比前者多 1 个碳原子。 非极性、脂肪族侧链氨基酸包括甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸和脯氨酸。它们的侧链都是非极性脂肪族，在生理pH下不带电荷。其中，最简单的氨基酸是甘氨酸，侧链为氢原子，不含手性碳原子。丙氨酸的侧链是一个甲基。缬氨酸的侧链含3个碳原子。亮氨酸和异亮氨酸侧链更大，二者碳原子数相同，互为异构体。甲硫氨酸含有以硫醚键形式存在的硫原子。脯氨酸为亚氨基氨基酸，侧链以环状形式的四氢吡咯环连接在α-碳原子上。

小王稀有氨基酸也参与构成蛋白质，但出现频率小，大多为标准氨基酸的衍生物，这类氨基酸没有自己的密码子，是在蛋白质合成后经氨基酸修饰形成的，如四羟脯氨酸。21种氨基酸是硒代半胱氨酸，22种氨基酸是吡咯赖氨酸，它们不仅构成蛋白质，而且有自己的密码子。氨基酸在可见光区没有吸收，在红外区和远紫外区都有光吸收，在近紫外区芳香族氨基酸有特征吸收峰。通过分光光度计测得280nm下的吸光值，可求出氨基酸浓度。

小王氨基酸的分离方式主要有层析技术，如分配柱层析是利用待分离的不同组分在流动相和固定相之间，分配系数的差异而进行分离的方法。过程是先在玻璃管中填充一种亲水性和一定机械力的介质，使其在溶剂中下沉，形成一定高度，即层吸柱。将氨基酸样品加到柱床表面，然后用一个溶剂系统作为洗脱剂自上而下洗脱，氨基酸便随流动相按照有效分配系数被分离。之后收集洗出液，结合茚三酮显色可定量氨基酸，结合纸层析或薄层层析可定性氨基酸。纸层析是利用滤纸作为支持介质进行的分配层析。根据氨基酸溶解度大小被分离。薄层层析是按照溶解度不同被分离。离子交换柱层析是利用氨基酸带电性质不同，解离状态不同，离子可逆结合能力存在差别。氨基酸与离子交换树脂的作用力主要是两个电荷间相互作用力或者疏水作用力。例如在阳离子交换树脂中，酸性氨基酸比碱性氨基酸先洗脱，疏水作用力弱的比疏水作用力强的先洗脱，侧链为极性不带电的氨基酸，比非极性氨基酸洗脱的快。

小王蛋白质的主要功能有酶催化作用，运输和储藏，细胞运动，机械支持作用，免疫保护，调控作用。

小王蛋白质的一级结构由，多肽链中氨基酸顺序和二硫键位置决定。肽键连同与之相连的4个原子称为肽基，肽基有三个基本特征，肽基呈刚性平面结构。肽基具有极性。大多数肽基为反式构象。谷胱甘肽是由谷氨酸，半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽，活性基团是巯基，在该分子中谷氨酸和半胱氨酸之间的肽键为异肽键，成键的羧基来自谷氨酸的伽马羧基，而不是阿尔法羧基。它可以作为巯基缓冲剂，维持血红蛋白或其他酶中半胱氨酸残基处于还原状态，还可用于消除脂质过氧化物对细胞膜的破坏，是很好的氧化还原缓冲剂。缬氨霉素是一种抗生素，常看作环形肽。是钾离子载体，协助钾离子跨膜扩散，破坏细胞膜两侧钾离子浓度，因而有杀菌作用。胰岛素是第一个被阐明一级结构的蛋白质。

小王蛋白质序列测定。多肽链末端氨基酸残基分析，n端残基分析可用氨肽酶法，桑格法，丹磺酰氯法和艾德曼降解法。其中艾德曼降解法最有效，它不仅可用来测定多肽链n端氨基酸，还可通过循环反应，重复抽提和氨基酸层析分析，将剩余多肽链氨基酸按顺序一一测定出来，c端氨基酸残基分析常用羧肽酶法和肼解法。当羧基末端是脯氨酸时，羧肽酶法无法作用。应该用肼解法，即在100度弱酸条件下，多肽链与肼反应，此时所有肽键发生肼解。羰基与肼以酰胺键连接，各种氨基酸残基生成酰肼，只有c端的氨基酸残基除外，结合层析即可鉴定出该氨基酸。如果蛋白质由多条不同多肽链组成，需要先将它们分离，打断多肽链之间或多肽链内部的二硫键，常用贝塔巯基乙醇或DTT处理，再用碘乙酸进行保护。为了对多肽链进一步处理分析，最好对多肽链进行氨基酸组分分析。这需要先将多肽链彻底水解释放出自由氨基酸。水解主要有酸水解和碱水解两种方法。孙水姐的优点是产物仍为L.氨基酸，缺点是色氨酸被破坏，羟基氨基酸和酰胺型氨基酸受到破坏。碱水解优点是色氨酸稳定，缺点是产物中除了l.氨基酸外还有d.氨基酸，且大多氨基酸被破坏。用对角线电泳法可测定二硫键的位置。用质谱法可测定多肽链分子质量。用串联质谱可测定多肽链顺序。

小王二级结构是多肽链借助氢键沿一维方向所形成的周期性结构。X衍射技术可以在原子水平解析蛋白质的三维结构。它需要蛋白质先形成晶体。而核磁共振技术对蛋白质样品没有晶体要求，只需高浓度纯度蛋白质溶液，但对分子质量较大的蛋白质不易或清晰构象。二级结构主要有阿尔法螺旋，贝塔折叠片。贝塔转角，卷曲螺旋，螺旋束，贝塔发夹，贝塔曲折，希腊钥匙拓扑结构，贝塔三明治等。

小王阿尔法螺旋是右手螺旋，每隔3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距为0.54nm。其中每个肽键的亚氨基和第4个肽键的羧基氧形成氢键。氢键方向与螺旋长轴基本平行，每个氢键闭合环包含13个原子。在阿尔法螺旋中，谷氨酸、丙氨酸、亮氨酸出现频率较高。甘氨酸由于侧链只有一个氢原子，空间位阻较小，因此邻近氨基酸残基之间，形成二面角的自由度较大，不稳定，因此不参与阿尔法螺旋。异亮氨酸侧链太大，空间位阻太大，不易形成阿尔法螺旋。脯氨酸由于侧链与其自身氨基成平面，如果出现在阿尔法螺旋中，易引起肽链发生回折，同时阿尔法氨基没有氢，无法参与氢键形成，所以出现时引起阿尔法螺旋终止。贝塔折叠片是两个或多个几乎完全伸展的一条多肽链中的不同肽段，靠氢键侧向聚集在一起，形成的片状结构。缬氨酸和异亮氨酸易形成贝塔折叠片。在贝塔折叠片中，多肽主链为锯齿状折叠构象，氨基酸侧链交替分布在片层平面的两侧，相邻氨基酸的轴向距离为0.35nm，如果相邻多肽链走向相同，就称为平行贝塔折叠片，如果反向排列，就称为反平行贝塔折叠片。连接贝塔折叠片的回折结构称为贝塔转角，它由4个氨基酸残基组成，其中第一个氨基酸残基的羰基和第四个氨基酸残基的氨基之间，借助氢键使主链结构以180度角回转。脯氨酸有环状结构，所以利于贝塔转角，甘氨酸侧链很小，在贝塔转角中能很好的调整其他残基的空间位置，也适合贝塔转角。贝塔转角常存在于球状蛋白质分子表面。

老师三级结构是指一条多肽链借助各种次级键折叠成的，具有特殊肽链走向的紧密构象，次级键包括疏水作用力，氢键，离子键，范德华力。其中疏水作用力的作用最突出。多肽链折叠为3级结构后，疏水氨基酸残基多集中于分子内部，亲水氨基酸残基多集中于分子表面，有些三级结构里二硫键也常出现。在比较大的3级结构中，往往出现一个以上相对独立的紧密结构区域，称为结构域，结构域之间的肽链称为铰链区，具有一定柔性。铰链的存在不仅有助于蛋白质与其他分子的互作，且有利于分子内两个结构域之间的互作。铰链区更易被水解，水解后仍一定程度保持活性。形成蛋白质天然构象的信息来自：蛋白质的1级结构，1级结构决定高级结构。蛋白质常用变性剂有S d s，盐酸胍，尿素等。6摩尔盐酸胍，和8摩尔尿素，可破坏蛋白质的非共价键，尤其是氢键。Sds为表面活性剂，能破坏疏水相互作用，使非极性基团暴露。

小王蛋白质变性—复性实验是牛胰核糖核酸酶研究，牛胰核糖核酸酶为单一多肽链折叠成的球状构象，含有 1氨基酸残基，24 个分子中有 4 个二硫键。在 8 mol/L 尿素和巯基乙醇存在时，牛胰核糖核酸酶所有的二硫键断裂，多肽链自由伸展呈无规则卷曲，酶变性失活。当用透析法除去变性剂和巯基乙醇后，多肽链会自发折叠成原来的构象，4 个二硫键又在特定半胱氨酸之间形成。酶活性得到恢复。在复性过程中，如果完全除去巯基乙醇，酶的活性往往很低；只有残留微量巯基乙醇时，才表现出高活性。其原因是：4个二硫键断裂后形成了8个自由巯基，理论上，它们在多肽链复性过程中相互之间可形成10⁵种二硫键组合形式，但只有一种是具有完全活性的天然形式。在复性的反应系统中保持微量巯基乙醇可以为错配的二硫键提供纠错机会，最终形成稳定的天然构象。对牛胰核糖核酸酶的变性—复性实验说明，决定蛋白质天然构象的信息来源于多肽链氨基酸的顺序，蛋白质的一级结构决定高级结构。

小王4级结构是，由多个多肽链以球状亚单位形式缔结在一起，形成一个有功能的聚集体形式。由相同亚基组成的蛋白质称为同聚体，由不同亚基组成的称为异聚体，各亚基间通过非共价键缔结，其中疏水相互作用贡献最大。氢键和离子键则，提供亚基间特异结合的作用力。

小王肌红蛋白的结构特征。单亚基，最高为3级结构，分子致密结实，呈扁平状，含有8段阿尔法螺旋。分子外表面既有亲水性又有疏水性氨基酸残基，但内部多为疏水性氨基酸残基或极性氨基酸残基的疏水部分。最突出特点是分子表面有一个由多肽链折叠成的疏水裂缝，主要由缬氨酸和苯丙氨酸的侧链组成，还有两个组氨酸，离血红素近的组氨酸称为近端组氨酸，离血红素远的称为远端组氨酸。裂缝中嵌有血红素，血红素由一个原卟啉和一个铁原子组成。除去血红素辅基后的肌红蛋白，即珠蛋白，没有氧结合能力，但如果没有多肽链折叠成的疏水还原性的微环境，血红素也不能可逆结合氧，因为血红素分子自由存在时将相互靠近，极易引起二价铁自氧化为三价铁。血红素中的二价铁与氧形成配位键时，三个原子在一条直线，导致氧结合力过强，而不利于氧的释放。肌红蛋白多肽链通过巧妙折叠，形成特定微环境，包裹住血红素，有效防止二价铁的自氧化。组氨酸也抑制二价铁的自氧化，而且喂养的结合限定的空间使氧分子只能以60度倾角与铁结合，削弱了氧亲和力，肌红蛋白的多肽链控制着血红素可逆结合氧的能力。这体现了蛋白质高级结构决定蛋白质功能。肌红蛋白的氧合曲线是双曲线型。氧合肌红蛋白的比例随氧分压增加，急剧上升。低氧分压下肌红蛋白对氧气有较强亲和力，能在低氧环境中对氧浓度变化做出敏感反应。这是和肌红蛋白在肌肉中储氧供氧的作用。

小王血红蛋白是异四聚体，由两个阿尔法亚基和两个贝塔亚基组成，最高为4级结构。它和肌红蛋白在1级结构上相差较大，但3级结构相似。通过多肽链的折叠和血红素实现可逆结合氧。一些小分子如一氧化碳可与氧发生竞争，结合到血红素第6个配位键上，且亲和力远高于氧，使氧无法结合，这对生物产生毒性。氧合血红蛋白能催化一氧化氮形成硝酸，避免毒性。表明血红蛋白含有酶的催化作用。血红蛋白是别构蛋白，结合样前后构象不同。主要变化是血红素中二降铁的移动和两个阿尔法贝塔二聚体之间的滑动。血红蛋白的亚基间有别构效应，具体是协同效应，使得他氧合曲线为S型。别构效应是指多亚基蛋白或酶因某效应物与之结合，而导致自身构象和活性发生变化。血红蛋白的四个样机在结合氧时不是独立进行的，其中一个亚基与氧结合可触发其他亚基由紧张构象转变为松弛构象，从而增加血红蛋白与氧的亲和力。这一特性使得血红蛋白在低氧分压时，氧饱和度很低，容易现在氧，而在代谢组织正常氧分压时，氧结合量几乎呈线性关系，表明在此分压范围内，血红蛋白的氧合对氧浓度变化非常敏感，适合血红蛋白在肺部结合氧，通过血液系统运输氧，到代谢组织卸载氧。低ph，高二氧化碳，以及2，3，2磷酸甘油酸，会降低血红蛋白的氧亲和力

小王镰刀型细胞贫血的原因是？血红蛋白贝塔亚基一级结构n末端的谷氨酸变为缬氨酸，谷氨酸在生理ph下带负电，而缬氨酸由于侧链为非极性基团不带电，使贝塔亚基三维结构带电性变化，因此在表面形成疏水凸起。与相邻血红蛋白的疏水凹陷结合形成纤维束，因此红细胞变为细长镰刀型，失去弹性和平滑，引起细胞贫血，炎症等。

小王蛋白质胶体性质：胶体有稳定性一般不聚沉，因为蛋白质分子表面有极性基团，能吸附水分子，迫使水分子在蛋白质分子表面形成连续的水化膜，防止蛋白质彼此靠近聚沉，当ph远离等电点时，蛋白分子带同种电荷相互排斥，阻止其聚集沉降。

小王蛋白质的免疫性质，抗原具有异源性，大分子性等特点。异源性是指进入机体的抗原是外来的，其体内不含该物质。相对分子质量大于10的4次方且有特定结构，具有免疫原性。含有大量芳香族氨基酸，尤其是酪氨酸的蛋白质免疫原性强，聚合体较单体免疫原性强。抗原可有多个诱发产生抗体的位点，称为抗原决定簇。抗体特点有，一，特异性抗体仅与对应抗原结合，二，多样性。抗原不同，则抗体不同，多个抗原决定簇产生的抗体也不同，三，不均一性，一个决定簇产生多种抗体。IgG是血液中免疫球蛋白主要成分，它有4条多肽链通过非共价键和二硫键连接。分子呈y形结构，每条多肽链n端区有一个可变区，其中的氨基酸残基为可变残基，可变结构域是抗原结合部位，抗体的特异性来源于此。多肽链中还有一段保守区。相互之间有高度同源性，称为恒定区。将抗体分子共价连上荧光基团可用来定位细胞中某种微量存在的抗原，这种方法是免疫荧光标记法。将酶共价连接在抗体上可用来测定溶液中微量存在的抗原，这叫酶联免疫吸附测定。利用酶标抗体对电泳分离的蛋白质条带进行鉴定，叫做蛋白印迹法。

小王蛋白质盐溶指的是低浓度中性盐能增加蛋白质溶解度，因为蛋白质分子从溶液中吸附与自身电荷相反的离子后，形成双电层，使同种蛋白质分子斥力增强，溶解度增加。盐析指的是大量中性盐使蛋白质沉淀，由于大量无机盐使水的活度下降，不仅原来溶液中大多数水用于水化盐离子，且蛋白质表面水化层被破坏，疏水残基充分暴露，从而聚集沉淀。盐析最常用的中性盐是硫酸铵。它的优点是，作为二价离子，同样浓度时，离子强度高，能更好的降低蛋白质溶解度。它的溶解度大，温度系数小，在低温下仍能高浓度存在，这不仅有效争夺溶液中的水以及蛋白质水化水，还满足了低温下沉淀蛋白质的需要，使蛋白质在保持活性的情况下很容易分离出来。

小王有机溶剂如甲醇，乙醇，丙酮等在高浓度下可使蛋白质发生沉淀，这是因为加入这类试剂时，介质的介电常数发生变化，蛋白质表面水化层被破坏。有机溶剂法只适用于结构稳定的蛋白质，低温试剂有利于蛋白质活性保持。变性沉淀，如通过高温或有机酸可以使蛋白质变性，沉淀。加热时，在一定温度范围内，随温度上升，蛋白质溶解度增加，当达到一定温度时，维持蛋白质高级结构的次级键将被破坏，蛋白质发生变性。变性蛋白质多肽链伸展，疏水基团外露，容易相互聚集而沉淀。有机酸常用三氯乙酸，不仅能破坏酶蛋白的分子构象，终止酶反应，还能使酶沉淀下来，方便清除。透析是利用半透膜，根据分子大小选择性的除去某些小分子物质，透析袋内的小分子通过半透膜扩散出去，而大分子滞留在里面。超滤是将蛋白质装入有半透膜的超滤装置，加压减压或离心，使水分子快速穿过半透膜离开，大分子蛋白被截留浓缩。可以利用合适的超滤装置将目标蛋白浓缩。密度梯度离心是在离心管中装入蔗糖溶液，使蔗糖浓度从离心管底部到顶部逐渐降低，然后将蛋白质溶液加在介质顶端进行超离心。在离心力场中，蛋白质质量和密度越大，沉降速度越快。不同蛋白质颗粒间形成差速区带。离心介质需要化学稳定且密度和黏度合适，能够在一定密度梯度范围和离心力场下，允许不同蛋白质颗粒以不同速度下沉。

小王凝胶过滤又称为分子筛层析或排阻层系，是利用固定相内一定大小的网孔，对于相对分子质量不同的组分的阻滞作用不同，而进行的蛋白质分离的层析技术。填料为不溶于水但能高度水化的珠状碳水化合物，如交联葡聚糖。将样品加在橱床表面，当用缓冲液洗脱时，比凝胶珠网孔大的蛋白质不能进入凝胶珠内部，只能从凝胶处的间隙穿过，受到的阻滞作用小，通过的路径短，因此先被洗脱下来。比凝胶中网孔小的蛋白质，则容易进入凝胶珠内部，受到的阻滞作用大，通过的路径长，因此后被洗脱下来。

小王根据电荷不同，可以用电泳或离子交换层析来分离蛋白质。电泳例如聚丙烯酰胺凝胶电泳，简称page。外加电场后，蛋白质按照分子大小，形状和电荷特性，以各自的迁移速度下行从而被分离。它主要基于三种物理效应，浓缩效应是指蛋白质接触到分离胶后，被组织压缩成一层薄膜，使所有蛋白质公平的位于同一起跑线上，再进入分离胶。电荷效应是指在较高ph下，所有蛋白质均带负电，在同一电场中可向正极移动，带负电荷越多，移动越快。分子筛效应是指，蛋白质分子越大，不对称性越高，凝胶中受阻越大，越靠近凝胶上端。通常加入溴酚蓝试剂指示电泳前沿。等电聚焦电泳，简称I,e,f ，是根据蛋白质等电点不同而分离蛋白质。在电泳凝胶中加入两性电解质，施加电场后，各组分移动并停留在各自等电点位置，等电点低的靠近阳极，等电点高的靠近阴极，形成一个连续ph梯度。双向电泳是指，先将蛋白质样品在一维方向上进行等电聚焦凝胶电泳，使蛋白质等电点分离成条带，再在二维方向上用Sdspage电泳，使位于同一条带中的蛋白质，再按分子质量展开。

小王蛋白质分子鉴定常用Sds-page，加入sds使蛋白质的迁移速度只与分子质量有关。因为它是蛋白变性剂，可以破坏蛋白质分子中氢键和疏水作用，使蛋白质发生变性，在beta巯基乙醇存在下，蛋白质二硫键断裂，多肽链充分伸展，Sds以其烃链，与蛋白质分子的侧链通过疏水相互作用形成复合体。结合带来了两个后果，第一，由于Sds是阴离子，大量引入导致蛋白质分子带上大量负电荷，使其原有电荷可以忽略，消除不同蛋白质分子间电荷差异，第二，蛋白质结合sds后天然构象改变，通常转化为棒状，消除了不同蛋白质分子在形状上差异，使得蛋白质在电场中迁移率仅与蛋白质分子质量有关。通常用考马斯亮蓝或银染法染色。凝胶过滤法和沉降速度法，同样可以分析蛋白质质量。凝胶过滤法适用于球状蛋白质，测定的是天然蛋白质分子质量，sdspage法测定的是蛋白质亚基质量。沉降速度法不仅能分离蛋白质，还能分析蛋白质大小。蛋白质沉降系数越大，分子质量越大。对于较大的多亚基蛋白质分子，常直接用沉降系数描述分子的大小。

小王蛋白质免疫印记法，是利用凝胶电泳分离和抗原-抗体结合原理，对蛋白质定性分析。先将样品进行凝胶电泳分离得到电泳胶，再在其上铺滤膜，在凝胶一侧加负极，在滤膜一侧加正极，将蛋白质转到膜上，先后加特异性抗体和酶标二抗分别孵育结合，最后洗脱除去非特异性结合的抗体，利用二抗上结合的标记分子，使目标蛋白条带显色。可以用这种方法鉴定样品中是否存在某种蛋白质，也可以对不同生物材料的蛋白质进行表达分析。

小王蛋白质定量分析常用双缩脲反应，Folin-酚试剂法，考马斯亮蓝结合反应。双缩尿法适用于多肽和含有两个以上肽键的蛋白质，现象是会变成红紫色，该反应稳定，操作简便，但灵敏度较低，适合高浓度样品。Folin酚法用于检测可溶性蛋白，是在双缩脲基础上加上酚试剂。蛋白质中酪氨酸酚羟基将酚试剂还原成蓝色化合物，使反应灵敏度更高。考马斯亮蓝与蛋白质通过范德华力、疏水作用和静电力结合，发生颜色变化，可以通过比色来定量蛋白质。反应灵敏，可以测微克级蛋白质样品。常用考马斯亮蓝R250给电泳凝胶上色，用G250定量溶液中的蛋白质。凯氏定氮法通过测定总有机氮来完成测量，测量值比实际蛋白质含量高。常用于种子，牛奶等测定。

小王蛋白质检验方法有桑格法，艾德曼法，茚三酮法，巯基反应。桑格法是一个烷基化反应，试剂是DNFB，又叫2，4，2硝基氟苯。在弱碱性条件下生成黄色的DNP杠氨基酸。艾德曼和桑格一样，都是阿尔法氨基发生烷基化。艾德曼试剂是PITC，又叫苯异硫氰酸酯。在弱碱性条件下，形成PTC杠氨基酸。茚三酮反应中，阿尔法氨基和阿尔法羧基都参与，在弱酸性溶液中，氨基酸和水合茚三酮共热，发生脱氨脱羧反应。产生蓝紫色。脯氨酸现象特殊显黄色。巯基反应是在氧化条件下，两个半胱氨酸的巯基靠近形成二硫键。在蛋白质提取中，为了防止巯基氧化，需要在溶液中加入含巯基的还原性试剂，例如Dtt。二硫键可用氧化法加入过甲酸打开，也可以用贝塔巯基乙醇还原断裂。还原后，为了防止再次形成二硫键，可用碘乙酸保护处理。

小王烫发的原理是，阿尔法角蛋白在湿热条件下变为更舒展的beta角蛋白，卷发后二硫键因还原剂和加热破坏，之后再涂氧化剂，使二硫键以卷曲后位置重新组合，相邻多肽键的半胱氨酸残基对在卷处错位。胶原蛋白一是由三股平行而伸展的左手螺旋，靠氢键和范德华力拧成的右手三螺旋。分子为杆状 。氨基酸组成一般为甘氨酸，脯氨酸，羟脯氨酸或羟赖氨酸三种氨基酸重复构造。丝心蛋白中有很多甘氨酸。多肽链首先靠氢键形成紧实的反平行贝塔折叠，众多贝塔折叠再靠范德皇帝堆积在一起。丝心蛋白由于充分伸展的多肽链而不耐拉伸，但贝塔折叠的层层堆积赋予其柔性及抗张能力