酶

小王酶可分为单纯蛋白质和结合蛋白质，仅由蛋白质组成不含其他物质的酶称为单纯蛋白质类酶，主要是一些水解酶。其他种类的酶如转移酶，氧化还原酶等，其催化活性物质除蛋白质外，还需要非蛋白成分参加，故称为结合蛋白酶类。其中蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白质部分称为辅因子，两者结合称为全酶。酶蛋白决定酶反应的专一性和高效性，辅因子可以用于维持酶分子活性构象，作为电子及特殊功能集团的载体，或在酶与底物之间起连接作用或中和离子降低反应中静电斥力等。辅因子有无机离子，金属有机化合物，小分子有机化合物。辅酶与蛋白结合疏松，可透析除去。辅基结合紧密，不能透析除去，如细胞色素氧化酶的辅基铁卟啉。一种酶蛋白只能专一性的与一种辅酶结合，成为一种特异性的酶，但一种辅酶可以和不同酶蛋白结合，构成反应性质相似的酶。

小王单体酶由一条肽链组成，例如牛胰核糖核酸酶。寡聚酶由两个以上亚基组成，多酶体系有两个以上功能相关的酶组成，不同酶依次催化一个系列反应，前一个酶的反应产物往往是后一个酶的反应底物。在多酶体系中，有的酶以游离状态存在，只是在功能上有所联系。而有的则靠非共价键紧密结合在一起，构成多酶复合体。多功能酶是，一条多肽链上同时表现出多种酶活性。

小王酶活性中心是，酶分子在三维结构上比较靠近的几个氨基酸基团或它上面的某些基团，在一级结构上可能离得很远，甚至在不同肽链，但由于肽链折叠盘旋，而在空间构象上靠近，通常为辅酶或辅基。分为结合部位和催化部位。结合部位识别特定底物并与之结合，决定底物专一性。催化部位决定催化效率。有些同一部位同时具有两种功能。活性中心的特征，活性中心在酶分子中占很小一部分，酶活性中心是一个三维实体，由氨基酸残基组成。酶活性中心有柔性，结合底物时可发生构象改变。大多位于酶分子表面的凹穴或裂缝中，构成凹穴的基团多为非极性疏水的，这样非极性微环境利于反应快速进行。在酶活性中心中，组氨酸，丝氨酸，半胱氨酸，天冬氨酸，谷氨酸出现频率高。

小王酶的大类分类有，一，氧化还原酶类，例如乳酸脱氢酶，二，转移酶类，使基团转移，例如谷丙转氨酶，三，水解酶类，例如淀粉酶。四，裂合酶类，向双键引入基团或逆反应，例如脱羧酶。五，异构酶类，使基团在分子内部重排形成异构体，例如醛酮异构酶。六，连接酶类，通过偶联atp水解发生缩合反应，例如谷氨酰胺合成酶。分类依次为大类，亚类，亚亚类，顺序号。

小王酶活力可以用酶活力单位和酶比活来表示。酶活力单位是，在最适反应条件下，1分钟能催化一微摩尔底物转化为产物所需要的酶量。酶比活是，每毫克酶制剂中所含的酶活力单位数，酶比活越大，表示活性酶的纯度越高。纯化倍数等于，酶制剂比活除以粗提取酶比活。回收率等于，酶制剂总活力除以粗提酶总活力。

小王酶的专一性分为，相对专一性和绝对专一性。相对专一性是，酶对底物专一性程度要求较低，能够催化一类具有相同化学键或基团的物质。分为键专一性和基团专一性，键专一性指酶只作用于一定的化学键，对键两侧的基团没有严格要求，例如肽酶只要求底物含有肽键。基团专一性不仅要求底物具有一定的化学键，还对键某一侧的基团有选择性，例如阿尔法葡萄糖苷酶。绝对专一性指酶只作用于一种底物。例如脲酶只能催化尿素分解。有些酶还能专一性识别立体异构体，称为立体异构专一性。如乳酸脱氢酶只能催化L-乳酸生成丙酮酸，对D-乳酸无作用，延胡索酸酶只能催化延胡索酸（反式丁烯二酸，不能催化马来酸（顺式丁烯二酸。诱导契合认为酶分子与底物接近时，酶受底物诱导而发生利于结合底物的构象变化，同时底物构象也发生变化，酶与底物互补契合进行反应。强调了酶活性中心的可塑性。

小王酶实现高效催化的因素有：一，临近效应。是指底物与酶的靠近。二，定向效应，是酶与底物发生特异定向结合，使酶活性中心功能基团和底物分子的反应基团处于特定空间关系。三，诱导契合是酶受底物诱导会发生构象变化，同时也使底物分子变形，使得酶活性中心形状和化学特性上与底物向产物转变的过渡态完全互补，利于反应进行。四，酸碱催化是，酶分子功能基团能作为酸或碱，向底物提供或抽去质子，使过渡态得到稳定,加速反应进行。五，共价催化经历一个酶与底物形成共价中间物的过渡态，使反应活化能大大降低，从而加速反应，分为亲核催化和亲电催化。亲核催化时，酶中亲核基团攻击底物中正电性原子，与之作用形成共价键，而产生不稳定的过渡态中间物。亲电催化是酶分子的亲电基团，攻击底物中含电子或带负电荷的原子，形成过渡态中间物，从而加速反应。六，金属离子催化，金属离子例如镁离子是许多酶的辅因子，它们有的对过渡态中间物起稳定作用，有的与底物结合，使底物在酶活性中心的排列更适宜，有的在氧化还原反应中起电子传递作用。七，酶活性中心的疏水微环境。疏水环境使得催化基团被低介电环境包围，在少水或无水环境中，两个电荷间作用力增强。利于酶分子催化基团和底物敏感键发生作用。

小王酶促反应与底物浓度关系。底物浓度较低时，反应速度随底物浓度增加成正比增高，为一级反应。随底物浓度继续增加，反应速度不再按正比升高，呈现混合级反应。当底物浓度增高到一定值时，反应速度达到最大值，此时反应速度与底物浓度无关，为0级反应。曲线为双曲线，说明酶促反应具有底物饱和效应。稳态假设认为，酶促反应开始后，产物浓度P增加，底物浓度递减，但中间复合物ES会在极短时间内浓度达到一定值，进入稳态，并且在之后相当一段时间内保持浓度不变，此时反应系统中ES形成速率和分解速率接近相等。米氏方程定量描述了酶促反应初速率和底物浓度关系。Km是酶促反应达到最大速率一半时的底物浓度，它是鉴别酶的一个指标，在特定条件下KM值和酶的性质有关，与酶的浓度无关，是酶的一个特征常数。KM能反映酶和底物的亲和力，km越大，亲和力越小。还能判断酶的最适底物和反应方向，代谢方向。在可逆反应中，酶对正向和逆向反应底物的KM不同，KM越小，说明此方向反应越容易进行。K cat是酶的转换数，意思是酶被底物饱和时，每秒钟每一酶分子转化底物的分子数。Kcat/km有一个上限，即底物和酶结合为ES复合体的速率常数K1，而K1的数值不能超过在水中扩散的常数速率。KCat /Km也称为酶的专一性常数,比值越大催化效率越高。

小王温度和酶的关系，酶的反应速率温度曲线为钟型，顶端对应的温度为最适温度。温度对酶有两个影响，一方面随着温度升高，活化底物分子数会增加，反应速度加快，另一方面当温度达到一定值后，继续升高温度会引起酶变性，使反应速率降低。最适温度就是这两种过程平衡的结果。Ph对酶促反应影响，酶只在一定ph范围内有活性，在此范围内酶促反应速率随ph升高而增加，直到最大，然后开始降低。达到最大时ph称为酶最适ph。Ph对活性影响：影响酶分子构象的稳定性，过酸，过碱都会使酶失活。影响酶分子解离状态，酶分子上有许多极性基团，它们的解离状态受ph影响，酶只有在一定解离状态下才能与底物结合，产生活性。影响底物解离，许多底物有离子特性，酶只与某种解离状态的底物形成复合物

小王​可逆抑制剂是抑制剂与酶蛋白非共价结合，通过透析或超滤可以去除，使酶恢复活性。例如竞争性抑制是，抑制剂化学结构与底物结构相似，能与底物竞争酶分子上的结合位点，形成酶杠抑制剂复合物，减少底物和酶的结合，来降低酶反应速度。丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制是竞争性抑制，磺胺类药物竞争性抑制叶酸合成酶。非竞争性抑制，抑制剂与酶的结合位点不同于底物，抑制剂和底物可以分别随机与酶分子结合，但最终形成的3元复合物ESI因为不能生成产物，使酶催化活性受抑制。例如重金属离子是酶的非竞争性抑制剂，加入底物无法解除抑制，加入适量巯基化合物，如巯基乙醇或半胱氨酸可以解除。反竞争性抑制剂不与酶直接结合，而是与ES复合物结合，由此形成的ESI不能转变为产物。底物与酶的结合改变了酶的构象，使其更易结合抑制剂。氰化物对芳香硫酸酯酶的抑制属于反竞争性抑制。

小王不可逆抑制剂，以共价键或非共价键与酶的活性中心的功能基团紧密结合。例如有机磷农药，能与乙酰胆碱酯酶的丝氨酸羟基共价结合，导致不能分解乙酰胆碱。乙酰胆碱大量积累，昆虫神经过度兴奋抽搐而死。青霉素是细菌肽基转移酶的抑制剂。细菌细胞壁合成过程中需要糖肽转肽酶将底物寡肽转移到多糖分子上形成交联，青霉素分子结构和该寡肽相似，能和酶活中心发生共价结合，抑制酶的活性，从而使细菌细胞壁无法形成。激活剂是能够提高酶活力的物质，分为无机离子，有机小分子，例如半胱氨酸，还原型谷胱甘肽，抗坏血酸等。生物大分子例如蛋白质激酶可以选择性的激活一些酶。

小王溶菌酶凹陷中活性中心的关键氨基酸是谷氨酸和天冬氨酸。酶原是无活性的前体物，它转化为有活性的酶的过程称为酶原激活。酶原激活是专一性蛋白质水解，除去阻碍形成活性构象的肽段，促使酶活性中心形成，既涉及1级结构的变化，也涉及高级结构的变化。是一个不可逆过程

小王别构调节是代谢物与酶活性中心以外部位可逆结合，使酶构象发生变化，来改变酶活性的调节方式。别构酶一般为寡聚酶，除了催化中心，还有调节部位。与调节部位结合的代谢物，称为别构效应物，与酶以非共价键结合，可逆调节酶活性。别构酶分子结构复杂，除酶活性中心外，还存在一个或多个调节部位效应物，通过与酶分子的调节部位非共价结合，使酶活性可逆调节。酶反应速率与底物浓度间，不成双曲线而是s线。可逆共价修饰是酶因自身某氨基酸残基发生可逆共价修饰，在活性形式和无活性形式之间发生变化。包括共价结合修饰基团和水解去掉修饰基团两个过程，需要一些酶催化完成。可逆共价调节酶常接受来自激素和神经的信号指令，能把调节物的效应放大，是体内最经济有效的快速调节，能把胞外信息和胞内代谢联系起来，是细胞信号转导系统重要参与。酶的共价修饰位点具有特异性。同工酶是指催化同一种化学反应，但酶的结构性质不同的一组酶，例如哺乳动物的乳酸脱氢酶。同工酶能使细胞代谢更灵活自如